💡这项突破是什么?
近日，中国农业科学院农产品加工研究所谷物加工与品质调控创新团队系统综述梳理了小麦高分子量麦谷蛋白亚基（HMW-GS）的等位基因变异、结构特征及其对面团强度和延伸性的调控机制。相关成果发表于食品科学领域国际顶尖期刊《Comprehensive Review in Food Science and Food Safety》（JCR一区，IF 15.6）。加工所2023级客座博士研究生周红伟为第一作者，张影全副研究员和郭波莉研究员为共同通讯作者。
面团强度和延伸性是决定直接影响小麦粉加工适用性及面制品品质的关键指标。研究团队系统该文章总结了自然群体和近等基因系研究结果，明确了HMW-GS等位变异对面团流变特性的差异化贡献。在分子机制方面，该综述从一级序列、二级结构、三级构象及蛋白网络等层面逐层展开，阐释了HMW-GS调控面团流变学特性的结构基础。研究，初步提出了一个适用于HMW-GS的多维构效框架：“环-链”基序和螺旋结构赋予分子弹性，二硫键将含有这些弹性结构单元的HMW-GS交联形成完整网络；同时，而氢键、疏水相互作用和离子相互作用等非共价作用协同驱动该参与网络的组装与稳定。其中，面团强度主要受二硫键交联密度以及β-折叠链状结构稳定性的调控，而面团延伸性则更多取决于β-转角环区的可变形能力和螺旋结构的柔韧性。关键氨基酸位点的替换，无论是半胱氨酸替换（如Cys10Ser-N、Cys40Ser-N、Ser8Cys-CRD、Tyr612Cys-CRD和Cys25Ser-N）还是非半胱氨酸替换（如Ax1亚基中的Gly244Glu-CRD），均可通过改变局部构象和分子间相互作用，显著影响面团的强度与延伸性，包括半胱氨酸替换（如Cys10Ser-N、Cys40Ser-N、Ser8Cys-CRD、Tyr612Cys-CRD和Cys25Ser-N）和非半胱氨酸替换（如Ax1亚基中的Gly244Glu-CRD）。
该研究提出文章认为，未来应加强育种、食品科学、计算生物学、合成生物学与人工智能的深度交叉融合，结合充分利用特有遗传材料、高分辨率表征技术和、分子动力学模拟等手段，深入解析HMW-GS结构及组装机制，构建“序列—结构—相互作用—流变品质”关联模型，实现推动面筋蛋白功能的精准设计与定向调控。
本该研究得到了国家重点研发专项计划、中国农业科学院科技创新工程等项目的支持。
原文链接：http://dx.doi.org/10.1111/1541-4337.70585
