💡这项突破是什么?
2014年3月11日，我所朱冰实验室与中科院生物物理所周政实验室在《Cell Research》杂志在线发表题为“Anp32e，a higher eukaryotic histone chaperone directs preferential recognition for H2A.Z”的文章。
组蛋白H2A.Z是常规组蛋白H2A的重要变体之一，在进化上非常的保守。组蛋白变体H2A.Z在细胞增殖、分化以及发育过程中发挥至关重要的作用。H2A.Z与H2A有明显的氨基酸序列差异和各自独特的功能。
在本文中，作者利用亲和纯化发现了一个H2A.Z/H2B组蛋白二聚体的特异性结合蛋白，经质谱鉴定为Anp32e（Acidic leucine-rich nuclear phosphoprotein 32 family, member e）。此前关于Anp32e的研究较少，其功能并不清楚。作者通过一系列实验验证了Anp32e与H2A.Z结合的特异性。中科院生物物理所的周政实验室合作解析了Anp32e与H2A.Z/H2B复合物的结构。结构数据充分解释了生化实验观察到的结果。并发现H2A的第98位甘氨酸的存在破坏了α螺旋结构从而使其不能与Anp32e结合。 研究还发现Anp32e具有分子伴侣的特征，能够阻止H2A.Z与DNA之间非特异结合形成多聚物。通过ChIP-seq实验数据的分析，作者发现Anp32e与H2A.Z在基因组上有非常好的共定位。通过在HeLa细胞中将Anp32e水平敲低以及过表达实验，作者发现Anp32e能够促进转录起始位点附近的+1位核小体水平下降。因此，有可能通过去除+1位核小体而帮助RNA聚合酶的顺利通过。
